Catalyseur vs enzyme

Les enzymes et les catalyseurs affectent tous deux la vitesse d'une réaction. En fait, toutes les enzymes connues sont des catalyseurs, mais tous les catalyseurs ne sont pas des enzymes. La différence entre les catalyseurs et les enzymes est que les enzymes sont en grande partie de nature organique et sont des bio-catalyseurs, tandis que les catalyseurs non enzymatiques peuvent être des composés inorganiques. Ni les catalyseurs ni les enzymes ne sont consommés dans les réactions qu'ils catalysent.

Pour simplifier, le catalyseur dans cet article fait référence à des catalyseurs non enzymatiques pour se différencier facilement des enzymes.

Tableau de comparaison

Tableau de comparaison catalyseur vs enzyme
Catalyseur Enzyme
Une fonctionLes catalyseurs sont des substances qui augmentent ou diminuent la vitesse d'une réaction chimique mais restent inchangées.Les enzymes sont des protéines qui augmentent le taux de réactions chimiques convertissant le substrat en produit.
Masse moléculaireComposés de bas poids moléculaire.Protéines globulaires de haut poids moléculaire.
Les typesIl existe deux types de catalyseurs - les catalyseurs positifs et négatifs.Il existe deux types d'enzymes - les enzymes d'activation et les enzymes inhibitrices.
La natureLes catalyseurs sont de simples molécules inorganiques.Les enzymes sont des protéines complexes.
Termes alternatifsCatalyseur inorganique.Catalyseur organique ou bio catalyseur.
Taux de réactionTypiquement plus lentPlusieurs fois plus rapide
SpécificitéIls ne sont pas spécifiques et finissent donc par produire des résidus avec des erreursLes enzymes sont très spécifiques et produisent une grande quantité de bons résidus
ConditionsHaute température, pressionConditions douces, pH et température physiologiques
Obligations CC et CHabsentprésent
Exempleoxyde de vanadiumamylase, lipase
Énergie d'activationL'abaisseL'abaisse

Une brève histoire des catalyseurs, des enzymes et de la catalyse

Les réactions de catalyse sont connues des humains depuis de nombreux siècles, mais ils n'ont pas pu expliquer les événements qu'ils voyaient tout autour d'eux, comme la fermentation du vin au vinaigre, le levain du pain, etc. C'est en 1812 que le chimiste russe Gottlieb Sigismund Constantin Kirchhof a étudié la décomposition de l'amidon en sucre ou en glucose dans de l'eau bouillante en présence de quelques gouttes d'acide sulfurique concentré. L'acide sulfurique est resté inchangé après l'expérience et a pu être récupéré. En 1835, le chimiste suédois Jöns Jakob Berzelius proposa le nom de « catalyse» du terme grec, «kata» signifiant vers le bas et «lyein» signifiant desserrer.

Une fois les réactions de catalyse comprises, les scientifiques ont découvert de nombreuses réactions qui modifiaient les vitesses en présence de catalyseurs . Louis Pasteur a découvert qu'il y avait un facteur qui a catalysé ses expériences de fermentation du sucre et qui n'était actif que dans les cellules vivantes. Ce facteur a ensuite été appelé «enzyme» par le physiologiste allemand Wilhelm Kühne en 1878. L' enzyme vient du mot grec signifiant «en levain». En 1897, Eduard Buchner a nommé l'enzyme qui fermentait le saccharose comme zymase. Ses expériences ont également prouvé que les enzymes pouvaient fonctionner en dehors d'une cellule vivante. Finalement, la structure et la fonction de diverses enzymes catalysant des fonctions importantes ont été découvertes.

Structure des catalyseurs et des enzymes

Un catalyseur est une substance qui peut provoquer des modifications importantes de la vitesse d'une réaction chimique. Ainsi, il pourrait s'agir d'un élément pur comme le nickel ou le platine, un composé pur comme la silice, le dioxyde de manganèse, des ions dissous comme les ions cuivre ou même un mélange comme le fer-molybdène. Les catalyseurs les plus couramment utilisés sont les acides protoniques dans la réaction d'hydrolyse. Les réactions redox sont catalysées par les métaux de transition et le platine est utilisé pour les réactions impliquant l'hydrogène. Certains catlaysts se produisent comme précatalyseurs et sont convertis en catalyseurs au cours de la réaction. L'exemple typique est celui du catalyseur de Wilkinson - RhCl (PPh 3 ) 3 qui perd un ligand triphénylphosphine tout en catalysant la réaction.

Les enzymes sont des protéines globulaires et peuvent consister en 62 acides aminés (4-oxalocrotonate) pour une taille de 2 500 acides aminés (synthase d'acide gras). Il existe également des enzymes à base d'ARN appelées ribozymes . Les enzymes sont spécifiques au substrat et sont généralement plus grandes que leurs substrats respectifs. Seule une petite partie d'une enzyme participe à une réaction enzymatique. Le site actif est l'endroit où les substrats se lient à l'enzyme pour faciliter la réaction. D'autres facteurs comme les co-facteurs, les produits directs, etc. ont également des sites de liaison spécifiques sur l'enzyme. Les enzymes sont constituées de longues chaînes d'acides aminés qui se replient les unes sur les autres donnant naissance à une structure globulaire. La séquence d'acides aminés donne aux enzymes leur spécificité de substrat. La chaleur et les produits chimiques peuvent dénaturer une enzyme.

Différences dans le mécanisme des réactions

Les catalyseurs et les enzymes abaissent l'énergie d'activation d'une réaction, augmentant ainsi sa vitesse.

Un catalyseur peut être de nature positive (augmentation de la vitesse de réaction) ou négative (diminution de la vitesse de réaction). Ils réagissent avec les réactifs dans une réaction chimique pour donner naissance à des intermédiaires qui libèrent finalement le produit et régénèrent le catalyseur. Considérez une réaction où

C est un catalyseur

A et B sont des réactifs et

P est le produit.

Une réaction chimique catalytique typique serait:

A + CAC

B + ACABC

ABCPC

PCP + C

Le catalyseur est régénéré à la dernière étape, même s'il s'est intégré aux réactifs dans les étapes intermédiaires.

Les réactions enzymatiques se produisent de plusieurs façons:

  • Abaissement de l'énergie d'activation et donnant lieu à un état de transition stable généralement obtenu en déformant la forme du substrat.
  • Abaissement de l'énergie de l'état de transition sans distorsion du substrat.
  • Formation temporaire d'un complexe de substrat enzymatique et fournissant ainsi une voie alternative pour que la réaction se déroule.
  • Réduire l'entropie de réaction.
  • Augmentation de la température.

Le mécanisme de l'action enzymatique suit le modèle d'ajustement induit tel que suggéré par Daniel Koshland en 1958. Selon ce modèle, le substrat est moulé dans l'enzyme et il peut y avoir de légers changements de forme dans l'enzyme et le substrat lorsque le substrat se lie au site actif d'enzyme pour former le complexe substrat d'enzyme.

Exemples de réactions assistées par des catalyseurs et des enzymes

Un convertisseur catalytique utilisé dans les voitures est un appareil qui élimine les gaz provoquant la pollution des systèmes d'échappement des voitures. Le platine et le rhodium sont les catalyseurs utilisés ici qui décomposent les gaz dangereux en gaz inoffensifs. Par exemple, l'oxyde d'azote est converti en azote et en oxygène en présence d'une petite quantité de platine et de rhodium.

L'enzyme amylase facilite la digestion de la conversion de l'amidon complexe en saccharose plus facilement digestible.

Applications industrielles

Les catalyseurs sont utilisés dans le traitement de l'énergie; production de produits chimiques en vrac; produits chimiques raffinés, produits chimiques en bon état; dans la production de margarine et dans l'environnement où ils jouent un rôle critique des radicaux libres de chlore dans la dégradation de l'ozone.

Les enzymes sont utilisées dans la transformation des aliments; aliments pour bébés; brassage; jus de fruits; production laitière; l'industrie de l'amidon, du papier et des biocarburants; maquillage, nettoyage des lentilles de contact; caoutchouc et photographie et biologie moléculaire.

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